O complexo ligado ao inibidor se forma principalmente sob concentrações de substrato alto e o complexo ES-I não pode liberar produto enquanto o inibidor está ligado, resultando assim em Vmax reduzido. … Assim, paradoxalmente, a inibição não competitiva tanto diminui Vmax quanto aumenta a afinidade de uma enzima por seu substrato.
Como o inibidor não competitivo afeta a Vmax?
Quando um inibidor não competitivo é adicionado o Vmax é alterado, enquanto o Km permanece in alterado. De acordo com o gráfico de Lineweaver-Burk, o Vmax é reduzido durante a adição de um inibidor não competitivo, que é mostrado no gráfico por uma mudança tanto na inclinação quanto na interseção y quando um inibidor não competitivo é adicionado.
Por que o Vmax é reduzido na inibição não competitiva?
Para o inibidor competitivo, Vmax é o mesmo que para a enzima normal, mas Km é maior. Para o inibidor não competitivo, Vmax é menor do que para a enzima normal, mas Km é o mesmo. … O substrato extra torna as moléculas de substrato abundantes o suficiente para “bater” consistentemente as moléculas inibidoras na enzima.
Por que Km e Vmax diminuem quando um inibidor não competitivo é adicionado?
Inibidores não competitivos ligam-se apenas ao complexo enzima-substrato, não à enzima livre, e diminuem tanto kcat quanto Km (a diminuição em Km decorre do fato de que sua presença afasta o sistema da enzima livre para o complexo enzima-substrato).
O que significa uma diminuição em Vmax?
Um Vmax mais baixo significa que a enzima está operando em condições subótimas.
