A inibição não competitiva ocorre quando um inibidor se liga à enzima em um local diferente do sítio ativo … Neste último, o inibidor não impede a ligação do substrato à enzima mas altera suficientemente a forma do local em que a atividade catalítica ocorre para evitá-la.
Como funciona um inibidor não competitivo?
Na inibição não competitiva, o inibidor não bloqueia a ligação do substrato ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga em outro local e impede que a enzima faça seu trabalho Essa inibição é considerada "não competitiva" porque o inibidor e o substrato podem ser ligados ao mesmo tempo.
Como um inibidor não competitivo funciona em uma enzima?
Um inibidor não competitivo age diminuindo o número de turnover ao invés de diminuir a proporção de moléculas de enzimas que estão ligadas ao substrato A inibição não competitiva, em contraste com a inibição competitiva, não pode ser superada aumentando a concentração do substrato.
Quais são exemplos de inibidores não competitivos?
Os efeitos inibitórios de metais pesados, e do cianeto na citocromo oxidase e do arsenato na gliceraldeído fosfato desidrogenase, são exemplos de inibição não competitiva. Esse tipo de inibidor age combinando-se com a enzima de tal forma que, por algum motivo, o sítio ativo fica inoperante.
Por que os inibidores não competitivos reduzem a Vmax?
Inibição Não Competitiva
Isso ocorreu porque o aumento do substrato fez com que percentuais crescentes da enzima fossem ativados. Com a inibição não competitiva, o aumento da quantidade de substrato não afeta a porcentagem de enzima ativa. … Reduzir a quantidade de enzima presente reduz Vmax
